ГАММА-ГЛОБУЛИНЫ

га́мма-глобули́ны, глобулярные белки сыворотки крови позвоночных животных и человека, являющиеся носителями основной массы антител. По сравнению с другими белковыми фракциями сыворотки крови (альбумины, α- и β-глобулины) Г.-г. обладают наименьшей электрофоретической подвижностью.

Г.-г. представляют собой группу белков с близкими физико-химическими свойствами, в состав которых входят также углеводы. В то же время Г.-г. неоднородны по молекулярной массе и химическому составу. Методом электрофореза установлено, что содержание Г.-г. в сыворотке крови составляет (в % к общему количеству сывороточных белков): у лошади 18—26; крупного рогатого скота 14—35; овцы 15—30; свиньи 12—30; собаки 10—25; кролика 8—20; курицы 16—30; крысы 6—15; мыши 10—15; карповых рыб 2—10. Содержание Г.-г. зависит также от возраста, пола, породы, физиологического состояния животного и других факторов. Новорождённые телята не содержат в крови Г.-г., они получают их с первой порцией молозива матерей. Количество Г.-г. в крови увеличивается при патологических процессах. Накопление Г.-г. происходит также после иммунизации животных.

Г.-г., являющиеся носителями антител, называются иммуноглобулинами (Ig). Известно 5 основных классов иммуноглобулинов: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. Их молекулы построены из двух лёгких и двух тяжёлых полипептидных цепей. Лёгкие цепи для всех классов иммуноглобулинов являются общими, тяжёлые — специфичны для каждого класса. Вследствие этого различные классы иммуноглобулинов отличаются по первичной структуре тяжёлых полипептидных цепей, физико-химическим свойствам (молекулярная масса и констант седиментации) и антигенной специфичности.

Основную массу иммуноглобулинов сыворотки составляют IgG. Около 90% антитоксинов, противобактериальных и противовирусных антител относится к классу IgG, их молекулярная масса 150000—160000, константа седиментации 7 S. IgM, имеющие молекулярную массу 900000—1000000, константу седиментации 19 S, составляют 10% антител, образуются на более ранних стадиях иммунной реакции. Для IgA характерна способность проникать в различные секреты. IgB составляют антитела, участвующие в аллергической реакции. При расщеплении протеолитическими ферментами молекула иммуноглобулина распадается на 3 части: два одинаковых фрагмента (они сохраняют способность к связыванию с антигеном) и один фрагмент, способствующий прохождению иммуноглобулинов через биологические мембраны. Участки молекулы, осуществляющие связывание антитела с активным центром антигена, образованы N-концевыми отрезками тяжёлых и лёгких цепей.

Для получения Г.-г. применяют спиртовой, солевой, риваноловый, эфирно-спиртовой методы, а также осаждение их солями тяжёлых металлов и выделение при помощи ионообменных смол и др. Г.-г. получают из донорской или плацентарной крови, а специфические Г.-г. выделяют из сывороток животных, иммунизированных соответствующими антигенами.

Г.-г. используют для профилактики и лечения инфекционных болезней животных: сибирской язвы, чумы и рожи свиней, болезни Ауески и ящура, а также желудочно-кишечных болезней телят и поросят и др. Г.-г. выпускают в СССР в виде 10%-ного раствора, вводят его внутримышечно.

Литература:
Балашенко С. Г., Урбан В. П., Иммунные глобулины в ветеринарии, Минск, 1972;
Незлин Р. С., Строение и биосинтез антител, М., 1972.